Liste des Anticorps

Un anticorps est une protéine complexe utilisée par le système immunitaire pour détecter et neutraliser les agents pathogènes de manière spécifique. Les anticorps sont sécrétés par des cellules dérivées des lymphocytes B : les plasmocytes.

Les anticorps constituent l’immunoglobuline principale du sang, parfois on utilise aussi le terme immunoglobuline à la place du mot anticorps, mais cet emploi est abusif.

Dans le cas de maladies auto-immunes, on parle d’auto-anticorps.

Fragments
Le clivage enzymatique spécifique permet d’isoler différents fragments :

• le fragment Fc (cristallisable). Il est le support des propriétés biologiques de l’immunoglobuline, en particulier sa capacité à être reconnu par des effecteurs de l’immunité ou à activer le complément. Il est constitué des fragments constants des chaînes lourdes (CH2) au-delà de la région charnière (hinge). Il ne reconnaît pas l’antigène ;
• le fragment Fv. C’est le plus petit fragment gardant les propriétés de l’anticorps que possède l’immunoglobuline. Il est constitué uniquement des régions variables VL et VH, il fixe donc l’antigène avec la même affinité que l’anticorps complet et est monovalent ;
  le fragment Fab. Il a la même affinité pour l’antigène que l’anticorps complet. Le fragment Fab est formé de la chaîne légère en entier (VL+CL) et d’une partie de la chaîne lourde (VH+CH1). Il est monovalent ;
• le fragment F(ab’)2. Il correspond à l’association de deux fragments Fab reliés par une petite partie des parties constantes des chaînes lourdes, la région charnière (en anglais : hinge). Il a la même affinité que l’anticorps pour l’antigène et est divalent.

Isotypie
Classes ou « isotypes » : les chaînes γ, α, μ, ε et δ correspondent respectivement aux immunoglobulines IgG, IgA, IgM, IgE et IgD.
Sous-classes d’immunoglobulines, reflétant des différences plus fines entre chaînes lourdes. L’homme possède ainsi quatre sous-classes d’IgG et deux sous-classes d’IgA. Il existe également des isotypes de chaînes légères, celles-ci pouvant être κ (kappa) ou λ (lambda).

Allotypie
Système de groupe des immunoglobulines IgG, par une technique d’inhibition d’antiglobuline.
Sous-classes, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4
Système ISF situé sur la chaîne lourde γ1 des IgG1
Système Am sont situés sur les IgA, sur les chaînes α2 : isotypes α1 et α2 de chaînes α, caractérisant les sous-classes Am1 et Am2 des IgA

Idiotypie
Cet épitope fait partie ou est très proche du site de reconnaissance de l’antigène, et est donc situé sur la partie variable, Fab (fragment antigen binding), de l’immunoglobuline

Rôle des anticorps

Liaison à l’antigène : Les anticorps ont la capacité de reconnaître et de se fixer de manière spécifique sur un antigène. Cette spécificité est conférée par la présence de domaines extrêmement variables aux extrémités des anticorps. La reconnaissance entre antigène et anticorps est par exemple mise à profit dans la lutte contre les toxines bactériennes. Ces toxines agissent en se fixant sur des récepteurs présents à la surface des cellules de l’organisme, ce qui provoque des dérèglements importants de l’activité cellulaire. En se fixant sur ces toxines, les anticorps anti-toxine les neutralisent et préviennent les liaisons avec les récepteurs cellulaires .

Activation du complément : Les anticorps protègent également l’organisme en déclenchant la cascade du complément. Il s’agit d’un ensemble de protéines du plasma dont l’activation (par la voie classique dans le cas d’anticorps) permet de détruire des bactéries par perforation et de faciliter la phagocytose, l’élimination des complexes immuns et la libération de molécules chimiotactiques. Ce qui amène à la lyse de l’élément pathogène. Ces protéines sériques sont des médiateurs de l’inflammation.

Activation de cellules immunocompétentes : Après avoir reconnu un antigène grâce à sa partie variable, un anticorps peut se lier à des cellules du système immunitaire par sa partie constante. Ces interactions revêtent une grande importance dans le déroulement de la réponse immunitaire. Ainsi, les anticorps fixés sur une bactérie peuvent se lier aux macrophages et déclencher une phagocytose. Les lymphocytes NK (Natural Killer) peuvent exercer leur cytotoxicité et lyser des bactéries opsonisées par des anticorps.

Synthèse des anticorps
Les anticorps sont codés par des gènes subissant une recombinaison V(D)J dans les plasmocytes (qui sont des lymphocytes B). Cette recombinaison est, en association avec les phénomènes d’hypermutation somatique et de variabilité jonctionnelle, la source de leur diversité.

Anticorps monoclonaux
Les anticorps monoclonaux sont des anticorps ne reconnaissant qu’un seul type d’épitope sur un antigène donné. Ils sont par définition tous identiques et produits par un seul clone de plasmocyte. Les anticorps monoclonaux utilisés comme médicaments ont tous une DCI se terminant par « mab », acronyme de « monoclonal antibody » par exemple le rituximab.

Anticorps polyclonaux
Les anticorps polyclonaux sont un mélange d’anticorps reconnaissant différents épitopes sur un antigène donné, chaque idiotype étant sécrété par un clone de plasmocytes différent. Au cours de la réponse immunitaire, un organisme synthétise des anticorps dirigés contre plusieurs épitopes d’un antigène : la réponse est dite polyclonale.